Mahalagang Pagkakaiba – Holoenzyme kumpara sa Apoenzyme
Ang Enzymes ay mga biological catalyst na nagpapataas ng rate ng mga reaksiyong kemikal sa katawan. Ang mga ito ay mga protina na binubuo ng mga sequence ng amino acid. Ang mga enzyme ay kasangkot sa mga reaksiyong kemikal nang hindi natupok. Ang mga ito ay tiyak para sa mga substrate at mga reaksiyong kemikal. Ang pag-andar ng enzyme ay sinusuportahan ng iba't ibang non-proteinaceous na maliliit na molekula. Kilala sila bilang mga cofactor. Tinutulungan nila ang mga enzyme sa kanilang catalytic action. Ang mga cofactor na ito ay maaaring metal ions o coenzymes; maaari rin silang maging inorganic o organic na mga molekula. Maraming mga enzyme ang nangangailangan ng isang cofactor upang maging aktibo at simulan ang catalytic function. Batay sa pagbubuklod sa cofactor, ang mga enzyme ay may dalawang anyo na pinangalanang apoenzyme at holoenzyme. Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng holoenzyme at apoenzyme ay ang apoenzyme ay ang bahagi ng protina ng enzyme na hindi aktibo at hindi nakagapos sa cofactor habang ang holoenzyme ay ang bahagi ng protina ng enzyme at nakagapos na cofactor na lumilikha ng aktibong anyo ng enzyme.
Ano ang Holoenzyme?
Ang Enzymes ay mga protina na nagpapagana ng mga biochemical reaction sa mga cell. Karamihan sa mga enzyme ay nangangailangan ng isang maliit na molekulang hindi protina upang simulan ang mga catalytic function. Ang mga molekulang ito ay kilala bilang mga cofactor. Ang mga cofactor ay pangunahing mga inorganic o organikong molekula. Ang mga cofactor ay ikinategorya sa dalawang pangunahing uri na pinangalanang metal ions at coenzymes. Ang pagbubuklod ng cofactor ay mahalaga para sa pag-activate ng enzyme at pagsisimula ng kemikal na reaksyon. Kapag ang bahagi ng protina ng enzyme ay nakatali sa cofactor, ang kumpletong molekula ay kilala bilang holoenzyme. Ang Holoenzyme ay catalytically active. Samakatuwid, ito ay aktibong nagbubuklod sa mga substrate at pinatataas ang rate ng reaksyon. Ang mga coenzyme ay maluwag na nagbubuklod sa mga enzyme habang ang mga prosthetic na grupo ay mahigpit na nagbubuklod sa mga apoenzymes. Ang ilang mga cofactor ay nagbubuklod sa aktibong site ng enzyme. Sa pagbubuklod, binabago nito ang conformation ng enzyme at pinahuhusay ang pagbubuklod ng mga substrate sa aktibong site ng enzyme.
Ang DNA polymerase at RNA polymerase ay dalawang holoenzyme. Ang DNA polymerase ay nangangailangan ng magnesium ions upang maging aktibo at simulan ang DNA polymerization. Ang RNA polymerase ay nangangailangan ng sigma factor para sa catalytic function nito.
Ano ang Apoenzyme?
Ang Apoenzyme ay ang enzyme bago mag-binding sa cofactor. Sa madaling salita, ang apoenzyme ay ang bahagi ng protina ng enzyme na kulang sa cofactor. Ang Apoenzyme ay catalytically hindi aktibo at hindi kumpleto. Ito ay bumubuo ng isang aktibong sistema ng enzyme kapag pinagsama sa isang coenzyme at tinutukoy ang pagtitiyak ng sistemang ito para sa isang substrate. Mayroong maraming mga cofactor na nagbubuklod sa mga apoenzymes upang makagawa ng mga holoenzyme. Ang mga karaniwang coenzyme ay NAD+, FAD, Coenzyme A, B na bitamina at bitamina C. Ang mga karaniwang ion ng metal na nagbubuklod sa apoenzymes ay iron, copper, calcium, zinc, magnesium, atbp. Ang mga cofactor ay nagbibigkis nang mahigpit o maluwag sa apoenzyme upang i-convert ang apoenzyme sa holoenzyme. Kapag naalis na ang cofactor mula sa holoenzyme, muli itong gagawing apoenzyme, na hindi aktibo at hindi kumpleto.
Ang pagkakaroon ng cofactor sa aktibong site ng apoenzyme ay mahalaga dahil nagbibigay sila ng mga grupo o mga site na hindi taglay ng bahagi ng protina ng enzyme upang ma-catalyze ang reaksyon.
Figure 01: Apoenzyme at Holoenzyme
Ano ang pagkakaiba ng Holoenzyme at Apoenzyme?
Holoenzyme vs Apoenzyme |
|
| Ang Holoenzyme ay isang aktibong enzyme na binubuo ng isang apoenzyme na nakagapos sa cofactor nito. | Ang Apoenzyme ay ang sangkap ng protina na kulang sa cofactor nito. |
| Cofactor | |
| Ang Holoenzyme ay nakatali sa cofactor nito. | Ang Apoenzyme ay ang sangkap ng enzyme na walang cofactor. |
| Activity | |
| Holoenzyme ay catalytically active. | Apoenzyme ay catalytically inactive. |
| Pagkakumpleto | |
| Kumpleto na ang Holoenzyme at maaaring magsimula ng reaksyon. | Hindi kumpleto ang Apoenzyme at hindi makapagsimula ng reaksyon. |
| Mga Halimbawa | |
| Ang DNA polymerase, RNA polymerase ay mga halimbawa ng holoenzym. | Ang Aspartate transcarbamoylase ay isang halimbawa para sa apoenzyme. |
Buod – Holoenzyme vs Apoenzyme
Ang mga enzyme ay mga biological catalyst ng mga cell. Pinababa nila ang enerhiya na kailangan para sa paglitaw ng reaksyon. Pinapataas ng mga enzyme ang rate ng reaksyon sa pamamagitan ng aktibong pag-uudyok sa substrate na nagko-convert sa mga produkto. Partikular nilang pinapagana ang mga reaksyon nang hindi pumapasok sa mga reaksyon. Ang mga enzyme ay binubuo ng mga molekula ng protina. Ang bahagi ng protina ng enzyme ay kilala bilang apoenzyme. Ang Apoenzyme ay nangangailangan ng pagbubuklod sa hindi protina na maliliit na molekula na tinatawag na cofactor upang maging aktibo. Kapag ang apoenzyme ay nagbubuklod sa cofactor, ang complex ay kilala bilang holoenzyme. Ang Holoenzyme ay catalytically active upang simulan ang kemikal na reaksyon. Ang substrate ay nagbubuklod sa holoenzyme, hindi sa apoenzyme. Ito ang pagkakaiba ng holoenzyme at apoenzyme.
I-download ang PDF na Bersyon ng Holoenzyme vs Apoenzyme
Maaari mong i-download ang PDF na bersyon ng artikulong ito at gamitin ito para sa mga offline na layunin ayon sa mga tala sa pagsipi. Paki-download ang bersyon ng PDF dito Pagkakaiba sa pagitan ng Holoenzyme at Apoenzyme.
