Mahalagang Pagkakaiba – Alpha Helix vs Beta Pleated Sheet
Ang Alpha helices at beta pleated sheet ay ang dalawang pinakakaraniwang nakikitang pangalawang istruktura sa isang polypeptide chain. Ang dalawang istrukturang sangkap na ito ay ang mga unang pangunahing hakbang sa proseso ng pagtitiklop ng polypeptide chain. Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng Alpha Helix at Beta Pleated Sheet ay nasa kanilang istraktura; mayroon silang dalawang magkaibang hugis para gawin ang isang partikular na trabaho.
Ano ang Alpha Helix?
Ang alpha helix ay isang right-handed coil ng mga residue ng amino acid sa isang polypeptide chain. Ang hanay ng mga residue ng amino acid ay maaaring mag-iba mula 4 hanggang 40 residues. Ang hydrogen bond na nabuo sa pagitan ng oxygen ng C=O group sa itaas na coil at ang hydrogen ng N-H group ng bottom coil ay tumutulong na hawakan ang coil. Ang isang hydrogen bond ay nabuo sa bawat apat na residue ng amino acid sa chain sa paraang nasa itaas. Ang pare-parehong pattern na ito ay nagbibigay ng mga tiyak na tampok tulad ng kapal ng coil at ito ang nagdidikta ng haba ng bawat kumpletong pagliko sa kahabaan ng helix axis. Ang katatagan ng istraktura ng alpha helix ay nakasalalay sa ilang mga kadahilanan.
O atoms sa pula, N atoms sa blue, at hydrogen bonds bilang berdeng tuldok na linya
Ano ang Beta Pleated Sheet?
Ang Beta pleated sheet, na kilala rin bilang beta sheet, ay itinuturing na pangalawang anyo ng pangalawang istraktura sa mga protina. Naglalaman ito ng mga beta strand na konektado sa gilid ng hindi bababa sa dalawa o tatlong backbone na hydrogen bond upang bumuo ng isang baluktot, pleated na sheet tulad ng ipinapakita sa larawan. Ang beta strand ay isang kahabaan ng polypeptide chain; ang haba nito ay karaniwang katumbas ng 3 hanggang 10 amino acid, kabilang ang backbone sa isang pinahabang kumpirmasyon.
4-stranded antiparallel β sheet fragment mula sa isang kristal na istraktura ng enzyme catalase.
a) na nagpapakita ng mga antiparallel na hydrogen bond (may tuldok) sa pagitan ng peptide NH at CO na mga grupo sa mga katabing strand. Ang mga arrow ay nagpapahiwatig ng direksyon ng chain, at ang mga contour ng density ng elektron ay binabalangkas ang mga non-H na atom. Ang mga atomo ng O ay mga pulang bola, ang mga atomo ng N ay asul, at ang mga atomo ng H ay tinanggal para sa pagiging simple; ipinapakita lang ang mga sidechain sa unang sidechain C atom (berde)
b) Edge-on na view ng gitnang dalawang β strands
Sa beta pleated sheets, ang mga polypeptide chain ay tumatakbo sa tabi ng isa't isa. Nakuha nito ang pangalang "pleated sheet" dahil sa parang alon na anyo ng istraktura. Ang mga ito ay pinagsama-sama ng mga bono ng hydrogen. Ang istrukturang ito ay nagbibigay-daan sa pagbuo ng mas maraming hydrogen bond sa pamamagitan ng pag-unat ng polypeptide chain.
Ano ang pagkakaiba ng Alpha Helix at Beta Pleated Sheet?
Structure ng Alpha Helix at Beta Pleated Sheet
Alpha Helix:
Sa istrukturang ito, ang polypeptide backbone ay mahigpit na nakatali sa paligid ng isang haka-haka na axis bilang isang spiral structure. Kilala rin ito bilang helicoidal arrangement ng peptide chain.
Ang pagbuo ng alpha helix na istraktura ay nangyayari kapag ang mga polypeptide chain ay napilipit sa isang spiral. Ito ay nagbibigay-daan sa lahat ng mga amino acid sa chain na bumuo ng mga hydrogen bond (isang pagbubuklod sa pagitan ng isang molekula ng oxygen at isang molekula ng hydrogen) sa isa't isa. Ang mga hydrogen bond ay nagpapahintulot sa helix na hawakan ang spiral na hugis at nagbibigay ng isang masikip na likid. Ang spiral na hugis na ito ay ginagawang napakalakas ng alpha helix.
Ang mga hydrogen bond ay ipinapahiwatig ng mga dilaw na tuldok.
Beta Pleated Sheet:
Kapag ang dalawa o higit pang mga fragment ng (mga) polypeptide chain ay nag-overlap sa isa't isa, na bumubuo ng isang hilera ng hydrogen bonds sa isa't isa, ang mga sumusunod na istruktura ay matatagpuan. Ito ay maaaring mangyari sa dalawang paraan; parallel arrangement at anti-parallel arrangement.
Mga halimbawa ng istraktura:
Alpha Helix: Maaaring kunin ang mga kuko o kuko sa paa bilang isang halimbawa ng istraktura ng alpha helix.
Beta Pleated Sheet: Ang istraktura ng mga balahibo ay katulad ng istraktura ng beta pleated sheet.
Mga tampok ng istraktura:
Alpha Helix: Sa istraktura ng alpha helix, mayroong 3.6 na amino acid sa bawat pagliko ng helix. Ang lahat ng mga peptide bond ay trans at planar, at ang mga pangkat ng N-H sa mga peptide bond ay tumuturo sa parehong direksyon, na humigit-kumulang na kahanay sa axis ng helix. Ang mga pangkat ng C=O ng lahat ng mga bono ng peptide ay tumuturo sa kabaligtaran na direksyon, at sila ay kahanay sa axis ng helix. Ang C=O group ng bawat peptide bond ay naka-bonding sa NH group ng peptide bond na bumubuo ng hydrogen bond. Lahat ng R- group ay nakaturo palabas mula sa helix.
Beta Pleated Sheet: Ang bawat peptide bond sa beta pleated sheet ay planar at may trans-conformation. Ang C=O at N-H na mga grupo ng mga peptide bond mula sa mga katabing chain ay nasa parehong eroplano at nakaturo sa isa't isa na bumubuo ng hydrogen bonding sa pagitan nila. Ang lahat ng R- group sa anumang chain ay maaaring mangyari sa itaas at ibaba ng plane ng sheet.
Mga Depinisyon:
Secondary structure: Ito ay hugis ng folding protein dahil sa hydrogen bonding sa pagitan ng backbone amide at carbonyl group nito.
