Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng mga chaperon at chaperonin ay ang mga chaperon ay gumaganap ng malawak na hanay ng mga function kabilang ang pagtitiklop at pagkasira ng protina, pagtulong sa pagpupulong ng protina, atbp., samantalang ang pangunahing tungkulin ng mga chaperonin ay upang tumulong sa pagtitiklop ng malalaking molekula ng protina.
Molecular chaperon o chaperones ay mga molekulang protina na tumutulong sa proseso ng pagtitiklop ng mga protina sa mga kumplikadong istruktura. Samakatuwid, ang mga chaperonin ay isang uri ng chaperone, na kinabibilangan ng mga heat shock protein. Sa lahat ng uri ng chaperone, ang mga chaperonin ang pinakapinag-aralan na mga protina dahil sa mahalagang papel na ginagampanan nito sa panahon ng tamang pagtitiklop ng protina. Samakatuwid, ang pagkilos ng mga chaperone at chaperonin ay pumipigil sa hindi maibabalik na pagsasama-sama ng mga protina at sa gayon ay pinapagana ang kanilang pag-andar. Ang mga chaperone at chaperonin ay magkakaiba batay sa functionality ng dalawang molekula.
Ano ang Chaperones?
Ang Chaperones ay mga protina na tumutulong sa pagpupulong ng protina, pagtitiklop ng mga protina at sa proseso ng pagkasira ng mga protina. Kaya naman, maraming klase ng Molecular Chaperones. Ang mga chaperon na nagbubuklod sa mga hydrophobic na ibabaw ng mga protina ay nagpapadali sa pagtitiklop at pinipigilan ang hindi maibabalik na pagsasama-sama ng mga protina. Bukod dito, ang mga chaperone ay maaaring ikategorya sa iba't ibang klase batay sa laki at cellular compartment. Ang mga chaperonin ay isa sa pinakamahalagang klase ng mga chaperone, na mga heat shock protein.
Figure 01: Chaperon Action
Higit pa rito, kailangan ang mga chaperone para sa proseso ng pagkasira ng protina. Kapag ang mga protina ay sumasailalim sa misfolding, ang mga chaperone ay kasangkot sa proseso ng ubiquitination na humahantong sa pagkasira ng protina.
Ano ang Chaperonins?
Ang Chaperonin ay isang klase ng mga chaperone na partikular na kasangkot sa pagtitiklop ng malalaking protina. Mayroon silang isang tiyak na istraktura. Ang mga chaperonin ay binubuo ng dalawang singsing na istraktura na maaaring maging homo - dimeric o hetero - dimeric. Ang dalawang istruktura ng singsing na ito ay bumubuo ng dalawang gitnang lukab. Ang bawat subunit ay may domain na maaaring magbigkis sa hydrophobic na ibabaw ng protina. Sa sandaling maganap ang pagbubuklod, ang mga chaperonin ay nagdudulot ng pagbabago sa konpormasyon sa protina. Nagbibigay-daan ito sa tamang pagtitiklop ng protina.
Figure 02: Chaperonins
Mayroong dalawang pangunahing kategorya ng mga chaperonin na ang group I chaperonins at group II chaperonin. Ang mga chaperonin ng Group I ay prokaryotic at higit sa lahat ay kinabibilangan ng bacterial heat shock proteins gaya ng Hsp60 at prokaryotic GroEL. Kasama sa Group II chaperonins ang Archean at ang eukaryotic chaperonin. Ang ilan sa group II chaperonins ay T-complex-related polypeptide at GroES.
Ano ang Pagkakatulad sa pagitan ng mga Chaperone at Chaperonin?
- Ang mga Chaperone at Chaperonin ay mga protina.
- Ang mga ito ay pangunahing kasangkot sa pagtitiklop ng protina.
- Parehong nagbubuklod sa mga hydrophobic na rehiyon ng protina.
- Maaaring i-synthesize ang mga ito sa vitro at magagamit sa maraming pananaliksik na may kaugnayan sa misfolding ng protina.
Ano ang Pagkakaiba sa pagitan ng Chaperones at Chaperonins?
Ang Chaperones ay mga protina na kasangkot sa pagtitiklop ng protina, pagkasira at pagpupulong. Kaya, mayroong ilang mga subclass ng mga chaperone batay sa mekanismo ng pagkilos. Ang ilan ay kasangkot sa pagtitiklop ng protina habang ang ilan ay kasangkot sa solubilisasyon ng pinagsama-samang mga protina. Sa kabilang banda, ang mga chaperonin ay isang uri ng mga chaperone, na partikular na kasangkot sa malalaking pagtitiklop ng protina. Ito ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng mga chaperon at chaperonin. Bukod dito, mayroong dalawang grupo ng mga chaperonin; group I chaperonins at group II chaperonins.
Ang infographic sa ibaba ay nagpapakita ng pagkakaiba sa pagitan ng chaperon at chaperonin sa tabular form.
Buod – Chaperones vs Chaperonins
Ang Chaperones ay isang malawak na klase ng biomolecules, na mga protina. Tumutulong sila sa pagtitiklop ng protina, pagkasira at pagpupulong ng protina. Ang mga chaperonin ay isang klase ng mga chaperone na partikular na gumagana sa malalaking pagtitiklop ng protina. Samakatuwid, ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng mga chaperon at chaperonin ay batay sa pag-andar ng dalawang protina. Magkaiba rin sila sa istraktura. Ang mga chaperone ay nag-iiba-iba sa istraktura samantalang ang mga chaperonin ay may dalawang singsing na partikular na istraktura.
