Mahalagang Pagkakaiba – Trypsin kumpara sa Chymotrypsin
Ang pagtunaw ng protina ay isang napakahalagang proseso sa pangkalahatang pamamaraan ng panunaw sa mga buhay na organismo. Ang mga kumplikadong protina ay natutunaw sa mga monomer nito ng mga amino acid at nasisipsip sa pamamagitan ng maliliit na bituka. Ang mga protina ay mahalaga dahil nagsisilbi ang mga ito sa isang pangunahing pagganap at isang istrukturang papel sa isang organismo. Ang pagtunaw ng protina ay nagaganap sa pamamagitan ng mga enzyme sa pagtunaw ng protina na kinabibilangan ng trypsin, chymotrypsin, peptidases, at protease. Ang Trypsin ay isang enzyme na natutunaw ng protina na humihiwalay sa peptide bond sa mga pangunahing amino acid na kinabibilangan ng lysine at arginine. Ang Chymotrypsin ay isa ring enzyme na natutunaw ng protina na pumuputol sa bono ng peptide sa mga aromatic amino acid tulad ng phenylalanine, tryptophan, at tyrosine. Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng trypsin at chymotrypsin ay ang posisyon ng amino acid kung saan ito dumidikit sa protina. Ang trypsin ay humihiwalay sa mga pangunahing posisyon ng amino acid samantalang ang chymotrypsin ay humihiwalay sa mga posisyon ng aromatic amino acid.
Ano ang Trypsin?
Ang Trypsin ay isang 23.3 kDa na protina na kabilang sa pamilya ng serine protease at ang mga pangunahing substrate nito ay mga pangunahing amino acid. Kabilang sa mga pangunahing amino acid na ito ang arginine at lysine. Ang Trypsin ay natuklasan noong 1876 ni Kuhne. Ang Trypsin ay isang globular na protina at umiiral sa hindi aktibong anyo nito na trypsinogen – zymogen. Ang mekanismo ng pagkilos ng trypsin ay batay sa aktibidad ng serine protease.
Trypsin ay humihiwalay sa dulo ng C terminal ng mga pangunahing amino acid. Ito ay isang hydrolysis reaction at nagaganap sa pH – 8.0 sa maliit na bituka. Ang activation ng trypsinogen ay nagaganap sa pamamagitan ng pagtanggal ng terminal hexapeptide, at ito ay gumagawa ng aktibong anyo; trypsin. Ang aktibong trypsin ay may dalawang pangunahing uri; α - trypsin at β-trypsin. Nag-iiba sila sa kanilang thermal stability at kanilang istraktura. Ang aktibong site ng trypsin ay naglalaman ng Histidine (H63), Aspartic acid (D107) at Serine (S200).
Figure 01: Trypsin
Ang enzymatic na pagkilos ng trypsin ay pinipigilan ng DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine, at EDTA. Kasama sa mga application ng trypsin ang paghihiwalay ng tissue, trypsinization sa animal cell culture, tryptic mapping, in vitro protein studies, fingerprinting at sa tissue culture applications.
Ano ang Chymotrypsin?
Ang Chymotrypsin ay may molecular weight na 25.6 kDa at kabilang sa serine protease family, at ito ay isang endopeptidase. Ang Chymotrypsin ay umiiral sa hindi aktibong anyo nito na chymotrypsinogen. Ang Chymotrypsin ay natuklasan noong taong 1900s. Ang Chymotrypsin ay nag-hydrolyze ng mga peptide bond sa aromatic amino acids. Kasama sa mga mabangong substrate na ito ang tyrosine, phenylalanine, at tryptophan. Ang mga substrate ng enzyme na ito ay pangunahin sa mga L-isomer at madaling kumilos sa mga amida at ester ng mga amino acid. Ang pinakamainam na pH kung saan kumikilos ang chymotrypsin ay 7.8 - 8.0. Mayroong dalawang pangunahing anyo ng chymotrypsin tulad ng chymotrypsin A at chymotrypsin B at sila ay bahagyang naiiba sa mga katangian ng istruktura at proteolitik. Ang aktibong site ng chymotrypsin ay naglalaman ng catalytic triad at binubuo ng Histidine (H57), Aspartic acid (D102) at Serine (S195).
Figure 02: Chymotrypsin
Ang mga activator ng chymotrypsin ay Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide at Tetrabutylammonium bromide. Ang mga inhibitor ng chymotrypsin ay peptidyl aldehydes, boronic acids, at coumarin derivatives. Ang Chymotrypsin ay komersyal na ginagamit sa peptide synthesis, peptide mapping at peptide fingerprinting.
Ano ang Pagkakatulad sa pagitan ng Trypsin at Chymotrypsin?
- Ang parehong mga enzyme ay serine protease.
- Ang parehong mga enzyme ay humihiwalay sa mga peptide bond.
- Ang parehong enzyme ay kumikilos sa maliit na bituka.
- Ang parehong mga enzyme ay umiiral sa hindi aktibong anyo nito bilang mga zymogen.
- Ang parehong mga enzyme ay binubuo ng isang catalytic triad na naglalaman ng histidine, aspartic acid, at serine sa aktibong site nito.
- Ang parehong mga enzyme ay unang natuklasan at nakuha mula sa mga baka.
- Ang paggawa ng parehong enzyme ay ginagawa sa pamamagitan ng recombinant DNA techniques sa kasalukuyan.
- Ang parehong enzyme ay kumikilos sa pinakamainam na pangunahing pH.
- Ang parehong enzyme ay ginagamit in vitro sa iba't ibang industriya.
Ano ang Pagkakaiba sa pagitan ng Trypsin at Chymotrypsin?
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Ang Trypsin ay isang enzyme na natutunaw ng protina na magwawakas sa peptide bond sa mga pangunahing amino acid gaya ng lysine at arginine. | Ang Chymotrypsin na isa ring protein-digesting enzyme ay humihiwalay sa peptide bond sa mga aromatic amino acid tulad ng phenylalanine, tryptophan, at tyrosine. |
| Molecular Weight | |
| Ang molecular weight ng trypsin ay 23.3 k Da. | Ang molecular weight ng chymotrypsin ay 25.6 k Da. |
| Mga Substrate | |
| Ang mga kumplikadong protina ay natutunaw sa mga monomer nito ng mga amino acid at nasisipsip sa pamamagitan ng maliliit na bituka. | Aromatic amino acids substrates gaya ng tyrosine, tryptophan, at phenylalanine ay kumikilos sa chymotrypsin. |
| Zymogen Form ng Enzyme | |
| Ang Trypsinogen ay ang hindi aktibong anyo ng trypsin. | Ang Chymotrypsinogen ay ang hindi aktibong anyo ng chymotrypsin. |
| Mga Activator | |
| Ang Lanthanides ay mga activator ng trypsin. | Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide at Tetrabutylammonium bromide ay mga activator ng chymotrypsin. |
|
Inhibitors |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidine, at EDTA ay mga inhibitor ng trypsin. | Ang Peptidyl aldehydes, boronic acid, at coumarin derivatives ay mga inhibitor ng chymotrypsin. |
Buod – Trypsin vs Chymotrypsin
Ang Peptidases o proteolytic enzymes ay humihiwalay ng mga protina sa pamamagitan ng hydrolysis ng peptide bond. Tinatanggal ng Trypsin ang bono ng peptide sa mga pangunahing amino acid samantalang ang chymotrypsin ay tinatanggal ang bono ng peptide sa mga residue ng aromatic amino acid. Ang parehong mga enzyme ay serine peptidases at kumikilos sa maliit na bituka sa isang pangunahing pH na kapaligiran. Sa kasalukuyan, maraming pananaliksik ang kasangkot sa paggawa ng trypsin at chymotrypsin gamit ang recombinant DNA na teknolohiya sa pamamagitan ng paggamit ng iba't ibang bacterial at fungal species dahil ang mga enzyme na ito ay nagtataglay ng mataas na pang-industriyang halaga. Ito ang pagkakaiba ng trypsin at chymotrypsin.
I-download ang PDF na Bersyon ng Trypsin vs Chymotrypsin
Maaari mong i-download ang PDF na bersyon ng artikulong ito at gamitin ito para sa mga offline na layunin ayon sa tala ng pagsipi. Paki-download ang bersyon ng PDF dito Pagkakaiba sa pagitan ng Trypsin at Chymotrypsin
