Lock vs Key vs Induced Fit
Ang mga enzyme ay kilala bilang mga biological catalyst, na ginagamit sa halos lahat ng cellular reaction, sa mga organismo. Maaari nilang pataasin ang rate ng isang biochemical reaction, nang hindi binabago ang enzyme mismo ng reaksyon. Dahil sa muling paggamit nito, kahit isang maliit na konsentrasyon ng isang enzyme ay maaaring maging napaka-epektibo. Ang lahat ng mga enzyme ay protina at globular ang hugis. Gayunpaman, tulad ng lahat ng iba pang katalista, hindi binabago ng mga biological catalyst na ito ang panghuling dami ng mga produkto, at hindi sila makakagawa ng mga reaksyon na magaganap. Hindi tulad ng iba pang normal na katalista, ang mga enzyme ay nag-catalyze lamang ng isang uri ng reversible reaction, na tinatawag na reaction specific. Dahil, ang mga enzyme ay mga protina; maaari silang gumana sa loob ng isang tiyak na temperatura, presyon at hanay ng pH. Karamihan sa mga enzyme ay nagpapagana ng mga reaksyon sa pamamagitan ng paggawa ng isang serye ng mga 'enzyme- substrate complex'. Sa mga kumplikadong ito, ang substrate ay nagbubuklod nang mahigpit sa mga enzyme na tumutugma sa estado ng paglipat. Ang estado na ito ay may pinakamababang enerhiya; kaya ito ay mas matatag kaysa sa transition state ng isang uncatalysed reaction. Dahil dito, binabawasan ng isang enzyme ang activation energy ng biological reaction, na pinapagana nito. Dalawang pangunahing teorya ang ginagamit upang ipaliwanag kung paano nabuo ang mga enzyme-substrate complex. Ang mga ito ay lock-and-key theory at induced-fit theory.
Lock-and-Key Model
Ang mga enzyme ay may napakatumpak na hugis, na may kasamang lamat o bulsa na tinatawag na mga aktibong site. Sa teoryang ito, ang substrate ay umaangkop sa isang aktibong site tulad ng isang susi sa isang lock. Pangunahing mga ionic bond at hydrogen bond ang humahawak sa substrate sa mga aktibong site upang mabuo ang enzyme-substrate complex. Kapag nabuo na ito, pinapagana ng enzyme ang reaksyon sa pamamagitan ng pagtulong na baguhin ang substrate, alinman sa paghahati nito o pagsama-samahin ang mga piraso. Ang teoryang ito ay nakasalalay sa tumpak na pakikipag-ugnayan na ginagawa sa pagitan ng mga aktibong site at substrate. Samakatuwid, ang teoryang ito ay maaaring hindi ganap na tama, lalo na kapag ang random na paggalaw ng mga substrate molecule ay kasangkot.
Induced-Fit Model
Sa teoryang ito, binabago ng aktibong site ang hugis nito upang i-enfold ang isang molekula ng substrate. Ang enzyme, pagkatapos ng pagbubuklod sa isang partikular na substrate, ay tumatagal ng pinaka-epektibong hugis nito. Samakatuwid, ang hugis ng enzyme ay apektado ng substrate tulad ng hugis ng isang guwantes na apektado ng kamay na may suot nito. Pagkatapos nito, ang molekula ng enzyme ay pinipihit ang molekula ng substrate, pinipigilan ang mga bono, at ginagawang hindi gaanong matatag ang substrate, kaya pinabababa ang enerhiya ng pag-activate ng reaksyon. Dahil, ang activation energy ay mababa, ang reaksyon ay nangyayari sa isang mahusay na bilis na bumubuo ng mga produkto. Pagkatapos mailabas ang mga produkto, ang activation site ng enzyme ay babalik sa orihinal nitong hugis at, nagbubuklod sa susunod na substrate molecule.
Ano ang pagkakaiba ng Lock-and-Key at Induced- Fit?
• Ang induced-fit theory ay isang binagong bersyon ng lock-and-key theory.
• Hindi tulad ng Lock-and-key theory, ang induced-fit theory ay hindi nakadepende sa eksaktong contact na ginagawa sa pagitan ng aktibong site at substrate.
• Sa Induced-fit theory, ang hugis ng enzyme ay apektado ng substrate samantalang, sa Lock-and-key theory, ang substrate shape ay apektado ng enzyme.
• Sa Lock-and-key theory, ang mga active site ay may tumpak na hugis, samantalang sa Induced-fit theory, ang aktibong site sa simula ay walang eksaktong hugis, ngunit sa paglaon ay nabuo ang hugis ng site ayon sa substrate, na magbubuklod.
