Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng positibo at negatibong allosterism ay ang positibong allosterism sa mga protina ay nagpapakita ng mataas na affinity para sa mga ligand, samantalang ang negatibong allosterism sa mga protina ay nagpapakita ng isang mababang affinity para sa mga ligand.
Ang Allosterism o allosteric na pag-uugali ay ang phenomenon kung saan maaaring baguhin ang aktibidad ng isang protina depende sa pagbubuklod ng ilang molecule sa isang site maliban sa aktibong site ng protina (partikular sa mga enzyme). Ang isang positibong allosterism ay nagpapahiwatig na ang pagbubuklod ng isang effector molecule sa isang enzyme ay nagiging sanhi ng enzyme na baguhin ang configuration nito sa isang aktibong anyo. Sa kabaligtaran, ang isang negatibong allosteirsm ay nagpapahiwatig na ang isang effector molecule binding ay nagiging sanhi ng enzyme na baguhin ang configuration nito mula sa isang aktibong anyo patungo sa isang hindi aktibong anyo.
Ano ang Positibong Allosterism?
Ang Positive allosterism ay ang pagbabago sa pagsasaayos ng isang protina (karamihan ay isang enzyme) mula sa isang hindi aktibong anyo patungo sa isang aktibong anyo sa pagbibigkis ng isang molekula ng effector. Ang molekula ng effector ay nagbubuklod sa isang site maliban sa aktibong site ng enzyme; ito ay tinatawag na allosteric site. Ang prosesong ito ay kilala rin bilang allosteric activation.
Ang isang karaniwang halimbawa para sa naturang effector molecule binding ay ang pagbubuklod ng oxygen molecule sa hemoglobin molecule, na nag-a-activate sa hemoglobin molecule upang epektibong maghatid ng oxygen sa mga cell. Doon, ang molekula ng oxygen ay nagbubuklod sa ferrous na bakal ng isang molekula ng heme sa molekula ng hemoglobin. Ang aktibong anyo ay kilala bilang oxy-hemoglobin, habang ang hindi aktibong anyo ay kilala bilang deoxy-hemoglobin.
Ano ang Negative Allosterism?
Ang Negative allosterism ay ang pagbabago sa pagsasaayos ng isang enzyme mula sa isang aktibong anyo patungo sa isang hindi aktibong anyo sa pagbibigkis ng isang molekula ng effector. Ang molekula ng effector ay nagbubuklod sa isang site maliban sa aktibong site ng enzyme; ito ay tinatawag na allosteric site. Ang prosesong ito ay kilala rin bilang allosteric inhibition.
Figure 01: Positibo at Negatibong Allosterism
Sa panahon ng negatibong allosterism, binabawasan ng pag-binding ng isang ligand ang affinity ng enzyme para sa substrate sa iba pang mga aktibong site na magagamit para sa substrate binding. Ang isang halimbawa ay ang pagbubuklod ng 2, 3-BPG sa isang allosteric site sa hemoglobin, na nagiging sanhi ng pagbaba sa affinity para sa oxygen ng lahat ng mga subunit.
Ano ang Pagkakaiba sa pagitan ng Positibo at Negatibong Allosterism?
Sa isang positibong allosterism, ang pagbubuklod ng isang effector molecule sa isang enzyme ay nagiging sanhi ng enzyme na baguhin ang configuration nito sa isang aktibong anyo, habang sa negatibong allosteirsm, ang binding ng isang effector molecule ay nagiging sanhi ng enzyme na baguhin ang configuration nito mula sa active. anyo sa di-aktibong anyo. Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng positibo at negatibong allosterism ay ang positibong allosterism sa mga protina ay nagpapakita ng isang mataas na pagkakaugnay para sa mga ligand, samantalang ang negatibong allosterism sa mga protina ay nagpapakita ng isang mababang pagkakaugnay para sa mga ligand. Bilang karagdagan, ang positibong allosterism ay nagsasangkot ng pag-activate, samantalang ang negatibong allosteirsm ay nagsasangkot ng pagsugpo. Ang pagbubuklod ng oxygen sa hemoglobin ay isang halimbawa ng positibong allosterism habang ang pagbubuklod ng 2, 3-BPG sa hemoglobin ay isang halimbawa ng negatibong allosterism.
Ang sumusunod na infographic ay nagpapakita ng pagkakaiba sa pagitan ng positibo at negatibong allosterism sa tabular form para sa magkatabi na paghahambing.
Buod – Positibo vs Negatibong Allosterism
Sa allosterism o allosteric na pag-uugali, ang aktibidad ng isang protina ay maaaring mabago depende sa pagbubuklod ng ilang molecule sa isang site maliban sa aktibong site ng protina (partikular sa mga enzyme). Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng positibo at negatibong allosterism ay ang positibong allosterism sa mga protina ay nagpapakita ng isang mataas na pagkakaugnay para sa mga ligand, samantalang ang negatibong allosterism sa mga protina ay nagpapakita ng isang mababang pagkakaugnay para sa mga ligand.
