Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng Km at Vmax ay sinusukat ng Km kung gaano kadaling mabusog ng substrate ang isang enzyme, samantalang ang Vmax ay ang maximum na rate kung saan na-catalyzed ang isang enzyme kapag ang enzyme ay nabusog ng substrate.
Maaaring ilarawan ang Km bilang pagsasama-sama ng substrate kung saan nakakamit ang kalahati ng maximum na bilis. Ang Vmax, sa kabilang banda, ay maaaring ilarawan bilang ang rate ng reaksyon sa estado kung saan ang enzyme ay ganap na puspos ng substrate.
Ano ang Km?
Maaaring ilarawan ang Km bilang pagsasama-sama ng isang substrate kung saan nakakamit ang kalahati ng maximum na bilis. Sa madaling salita, ito ay ang konsentrasyon ng substrate na nagpapahintulot sa enzyme na makamit ang kalahating Vmax. Samakatuwid, ang isang enzyme na may mataas na Km ay nagpapakita ng mababang pagkakaugnay para sa substrate nito. Nangangailangan din ito ng mas malaking konsentrasyon ng substrate para makamit ang Vmax.
Ang terminong Km sa aktibidad ng enzyme ay tinatalakay sa ilalim ng Michaelis-Menten kinetics. Ito ay isang karaniwang modelo ng enzyme kinetics. Ang modelong ito ay ipinangalan sa German biochemist na si Leonor Michaelis at sa Canadian na manggagamot na si Maud Menten. Ang modelong ito ay ipinahayag bilang isang equation.
v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])
Sa equation sa itaas, ang Vmax ay ang pinakamataas na rate na nakamit ng system na nangyayari sa saturated substrate concentration para sa isang partikular na konsentrasyon ng enzyme. Ang Km ay ang Michaelis constant. Kung ito ay katumbas ng numero sa konsentrasyon ng substrate, kung gayon ang rate ng reaksyon ay kalahati ng halaga ng Vmax.
Bukod dito, ang mga biochemical reaction na may iisang substrate ay kadalasang ipinapalagay na nagpapakita ng Michaelis-Menten kinetics nang walang pag-aalala sa anumang pinagbabatayan na pagpapalagay ng modelong ito.
Ano ang Vmax?
Ang Vmax ay maaaring ilarawan bilang ang rate ng reaksyon sa estado kung saan ang enzyme ay ganap na puspos ng substrate. Ang estado na ito ay nagpapahiwatig na ang lahat ng mga umiiral na site ay patuloy na muling inookupahan. Sa madaling salita, ang Vmax ay ang pinakamataas na rate ng reaksyon o bilis ng isang reaksyon na enzymatically catalyzed sa saturation ng enzyme kasama ang substrate nito.
Mahalagang matukoy ang Km at Vmax para sa isang partikular na aktibidad ng enzymatic dahil ang pag-alam sa mga halagang ito ay nagbibigay-daan sa amin na mahulaan ang metabolic fate ng substrate at ang relatibong dami ng substrate na dadaan sa bawat pathway sa ilalim ng magkakaibang kundisyon. Ang isang mas mababang halaga ng Vmax ay nagpapahiwatig na ang enzyme ay gumagana sa mga sub-optimal na kondisyon.
Ano ang Pagkakaiba sa pagitan ng Km at Vmax?
Ang mga terminong Km at Vmax ay mahalaga sa enzymatic kinetics. Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng Km at Vmax ay sinusukat ng Km kung gaano kadaling ma-saturated ng substrate ang enzyme, samantalang ang Vmax ay ang maximum na rate kung saan na-catalyzed ang isang enzyme kapag na-saturated ng substrate ang enzyme.
Ang sumusunod na talahanayan ay nagbubuod sa pagkakaiba sa pagitan ng Km at Vmax.
Buod – Km vs Vmax
Ang Km ay ang pagsasama-sama ng substrate kung saan nakakamit ang kalahati ng maximum na bilis. Ang Vmax ay ang rate ng reaksyon sa estado kung saan ang enzyme ay ganap na puspos ng substrate. Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng Km at Vmax ay ang Km ay sumusukat kung gaano kadali ang enzyme ay maaaring puspos ng substrate, samantalang ang Vmax ay ang maximum na rate kung saan ang isang enzyme ay na-catalyzed kapag ang enzyme ay puspos ng substrate.
