Mahalagang Pagkakaiba – Kd vs Km
Ang Kd at Km ay mga equilibrium constants. Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng Kd at Km ay ang Kd ay isang thermodynamic constant samantalang ang Km ay hindi isang thermodynamic constant.
Ang Kd ay tumutukoy sa dissociation constant habang ang Km ay ang Michaelis constant. Ang parehong mga constant na ito ay napakahalaga sa quantitative analysis ng enzymatic reactions.
Ano ang Kd?
Ang Kd ay dissociation constant. Ito ay kilala rin bilang equilibrium dissociation constant dahil sa paggamit nito sa mga equilibrium system. Ang dissociation constant ay ang equilibrium constant ng mga reaksyon kung saan ang isang malaking compound ay na-convert sa maliliit na bahagi nang baligtarin. Ang proseso ng pagbabagong ito ay kilala rin bilang dissociation. Ang isang ionic na molekula ay palaging naghihiwalay sa mga ion nito. Kung gayon ang dissociation constant o Kd ay isang dami na nagpapahayag ng lawak kung saan ang isang partikular na sangkap sa solusyon ay naghihiwalay sa mga ion. Kaya, ito ay katumbas ng produkto ng mga konsentrasyon ng kani-kanilang mga ion na hinati sa konsentrasyon ng di-dissociated na molekula.
AB ↔ A + B
Sa pangkalahatang reaksyon sa itaas, ang dissociation constant, Kd ay maaaring ibigay tulad ng nasa ibaba.
Kd=[A][B] / [AB].
Bukod dito, kung mayroong stoichiometric na relasyon, dapat isama ng isa ang mga stoichiometric coefficient sa equation.
xAB ↔ aA + bB
Ang equation ng dissociation constant, Kd para sa reaksyon sa itaas ay ang sumusunod:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Sa partikular, sa mga biochemical application, ang Kd ay tumutulong upang matukoy ang dami ng mga produkto na ibinibigay ng isang kemikal na reaksyon sa pagkakaroon ng isang enzyme. Ang Kd ng isang enzymatic na reaksyon ay nagpapahayag ng ligand-receptor affinity. Sa madaling salita, ito ay nagsasaad ng kakayahan ng isang substrate na umalis sa receptor ng isang enzyme. Sa kabilang banda, inilalarawan nito kung gaano kalakas ang pagbubuklod ng substrate sa enzyme.
Ano ang Km?
Ang Km ay ang Michaelis constant. Hindi tulad ng Kd, ang Km ay isang kinetic constant. Ang pangunahing aplikasyon nito ay sa enzyme kinetics, iyon ay, upang matukoy ang affinity ng isang substrate upang magbigkis sa isang enzyme. Ang pare-pareho ay ipinahayag sa pamamagitan ng pag-uugnay sa konsentrasyon ng substrate sa rate ng reaksyon sa pagkakaroon ng isang enzyme. Alinsunod dito, ang Michaelis constant o Km ay ang konsentrasyon ng substrate kapag ang bilis ng reaksyon ay umabot sa kalahati ng pinakamataas na bilis nito.
Figure 1: Ang kaugnayan sa pagitan ng bilis ng reaksyon at konsentrasyon ng substrate sa isang reaksyong enzymatic.
Sa panahon ng reaksyon sa pagitan ng enzyme (E) at substrate (S), ang pagbuo ng mga produkto (P) ay ang mga sumusunod:
E + S ↔ E-S complex ↔ E + P
Kung ang mga equilibrium constant ng reaksyon sa itaas ay ang mga sumusunod, maaari mong makuha ang Km mula sa mga constant na ito.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Pagpapasiya ng Km Ayon sa Konsepto ni Michael
Michaelis ay bumuo ng isang relasyon gamit ang konsentrasyon ng substrate, [S] at ang maximum na bilis ng reaksyon, Vmax. Ang kaugnayan sa pagitan ng konsentrasyon ng substrate at Km ng isang reaksyong enzymatic ay ang mga sumusunod:
v=Vmax[S] / Km + [S]
Ang v ay ang bilis anumang oras, habang ang [S] ay ang konsentrasyon ng substrate sa isang partikular na oras, at ang Vmax ay ang pinakamataas na bilis ng reaksyon. Ang Km ay ang Michaelis constant para sa enzyme sa reaksyon. Ang halaga ng Michaelis constant ay nakasalalay sa enzyme. Dahil dito, ang isang maliit na halaga ng Km ay nagpapahiwatig na ang enzyme ay nagiging puspos ng isang maliit na halaga ng substrate. Pagkatapos ang Vmax ay nakuha sa isang mababang konsentrasyon ng substrate. Sa kabaligtaran, ang isang mataas na halaga ng Km ay nagpapahiwatig na ang enzyme ay nangangailangan ng mataas na dami ng substrate upang maging saturated.
Ano ang Pagkakaiba ng Kd at Km?
Kd vs Km |
|
| Ang Kd ay ang dissociation constant. | Km ang Michaelis constant. |
| Kalikasan | |
| Ang Kd ay isang thermodynamic constant. | Ang Km ay isang kinetic constant. |
| Mga Detalye | |
| Ang Kd ay kumakatawan sa affinity ng isang substrate patungo sa isang enzyme. | Kinakatawan ng Km ang kaugnayan sa pagitan ng konsentrasyon ng substrate at bilis ng reaksyon. |
Buod – Kd vs Km
Ang Kd at Km ay mga equilibrium constant na naglalarawan ng mga katangian ng mga reaksyong enzymatic. Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng Kd at Km ay ang Kd ay isang thermodynamic constant samantalang ang Km ay hindi isang thermodynamic constant.
