Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng non-competitive at allosteric inhibition ay na sa non-competitive inhibition, ang maximum na rate ng catalyzed reaction (Vmax) ay bumababa at ang substrate concentration (Km) ay nananatiling hindi nagbabago, habang sa allosteric inhibition, ang Vmax ay nananatiling hindi nagbabago. at tataas ang Km.
Ang mga enzyme ay mahalaga para sa karamihan ng mga reaksyong nagaganap sa mga organismo. Karaniwan, ang isang enzyme ay nag-catalyze ng isang reaksyon sa pamamagitan ng pagbabawas ng activation energy na kinakailangan para sa reaksyon. Ngunit ang mga enzyme ay dapat na maingat na kontrolin upang makontrol ang mga antas ng mga produktong pangwakas na tumataas sa mga hindi gustong antas. Ito ay kinokontrol ng enzyme inhibition. Ang enzyme inhibitor ay isang molekula na nakakagambala sa normal na daanan ng reaksyon sa pagitan ng isang enzyme at isang substrate.
Ang isang aktibong site ay ang rehiyon ng isang enzyme kung saan ang mga substrate ay nagbubuklod at sumasailalim sa isang kemikal na reaksyon. Ang isang allosteric site ay kung saan pinapayagan nito ang mga molekula na i-activate o pigilan ang aktibidad ng enzyme. Ang enzyme kinetics ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa panahon ng pagsugpo ng enzyme. Ang pinakamataas na rate ng reaksyon na katangian ng isang partikular na enzyme sa isang partikular na konsentrasyon ay kilala bilang pinakamataas na bilis o Vmax. Ang konsentrasyon ng substrate na nagbibigay ng rate na kalahati ng Vmax ay Km.
Ano ang Non-Competitive Inhibition?
Ang non-competitive inhibition ay isang uri ng enzyme inhibition kung saan binabawasan ng inhibitor ang aktibidad ng enzyme at pantay na nagbubuklod sa enzyme, ito man ay nakatali sa substrate o hindi. Sa madaling salita, ang non-competitive inhibition ay kung saan ang inhibitor at substrate ay parehong nagbubuklod sa enzyme sa anumang naibigay na oras. Kapag ang parehong substrate at inhibitor ay nagbubuklod sa enzyme, ito ay bumubuo ng enzyme-substrate-inhibitor complex. Kapag nabuo na ang complex na ito, hindi na ito makakagawa ng anumang produkto. Maaari lamang itong ibalik sa enzyme-substrate complex o enzyme-inhibitor complex.
Figure 01: Non-Competitive Inhibition
Sa non-competitive inhibition, ang inhibitor ay may pantay na affinity para sa enzyme at enzyme-substrate complex. Ang pinakakaraniwang mekanismo ng isang non-competitive na inhibitor ay ang reversible binding ng inhibitor sa isang allosteric site. Ngunit ang inhibitor ay mayroon ding kakayahang direktang magbigkis sa aktibong site. Ang isang halimbawa ng isang non-competitive inhibitor ay ang conversion ng pyruvate kinase sa pyruvate. Ang conversion ng phosphoenolpyruvate upang magbunga ng pyruvate ay na-catalyzed ng pyruvate kinase. Ang amino acid na tinatawag na Alanine, na na-synthesize mula sa pyruvate, ay pumipigil sa enzyme pyruvate kinase sa panahon ng glycolysis. Gumaganap si Alanine bilang isang non-competitive inhibitor.
Ano ang Allosteric Inhibition?
Ang Allosteric inhibition ay isang uri ng enzyme inhibition kung saan pinapabagal ng inhibitor ang aktibidad ng enzyme sa pamamagitan ng pag-deactivate ng enzyme at pag-binding sa enzyme sa allosteric site. Dito, ang inhibitor ay hindi direktang nakikipagkumpitensya sa substrate sa aktibong site. Ngunit, hindi direktang binabago nito ang komposisyon ng enzyme. Kapag nabago ang hugis, nagiging hindi aktibo ang enzyme. Kaya, hindi na ito maaaring magbigkis sa kaukulang substrate. Ito naman ay nagpapabagal sa pagbuo ng mga huling produkto.
Figure 02: Allosteric Inhibition
Allosteric inhibition pinipigilan ang pagbuo ng mga hindi kinakailangang produkto, na binabawasan ang pag-aaksaya ng enerhiya. Ang isang halimbawa ng allosteric inhibition ay ang conversion ng ADP sa ATP sa glycolysis. Dito, kapag may labis na ATP sa system, ang ATP ay nagsisilbing allosteric inhibitor. Nagbubuklod ito sa phosphofructokinase, na isa sa mga enzyme na kasangkot sa glycolysis. Pinapabagal nito ang conversion ng ADP. Bilang resulta, pinipigilan ng ATP ang hindi kinakailangang produksyon ng sarili nito. Samakatuwid, hindi kailangan ang labis na produksyon ng ATP kapag may sapat na halaga.
Ano ang Mga Pagkakatulad sa Pagitan ng Non-Competitive at Allosteric Inhibition?
- Ang parehong uri ng enzyme inhibitions ay nagpapabagal sa aktibidad ng enzyme.
- Ang mga inhibitor sa parehong enzyme inhibitions ay hindi nakikipagkumpitensya sa substrate sa aktibong site.
- Hindi direktang binabago ng mga inhibitor ang komposisyon ng enzyme.
- Ang parehong mga inhibitor ay nagbabago sa hugis ng enzyme.
Ano ang Pagkakaiba sa pagitan ng Non-Competitive at Allosteric Inhibition?
Sa hindi mapagkumpitensyang pagsugpo, bumababa ang Vmax ng reaksyon habang hindi nagbabago ang halaga ng Km. Sa kaibahan, sa allosteric inhibition, ang Vmax ay nananatiling hindi nagbabago, at ang Km value ay tumataas. Kaya, ito ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng hindi mapagkumpitensya at allosteric na pagsugpo. Ang allosteric inhibition ay higit na nakatuon sa paggamit ng mga kemikal na nagbabago sa aktibidad ng enzyme sa pamamagitan ng pagbubuklod sa isang allosteric site, habang ang mga non-competitive inhibitor ay palaging humihinto sa gumaganang enzyme sa pamamagitan ng direktang pagbibigkis sa isang alternatibong site.
Ang sumusunod na infographic ay nag-tabulate ng mga pagkakaiba sa pagitan ng non-competitive at allosteric inhibition para sa magkatabi na paghahambing.
Buod – Non-Competitive vs Allosteric Inhibition
Ang non-competitive inhibition ay isang enzyme inhibition kung saan binabawasan ng inhibitor ang aktibidad ng enzyme at pantay na nagbubuklod sa enzyme kung ito ay nakatali sa substrate o hindi. Ang Allosteric Inhibition ay isang uri ng enzyme inhibition kung saan pinapabagal ng inhibitor ang aktibidad ng enzyme sa pamamagitan ng pag-deactivate ng enzyme at nagbubuklod sa enzyme sa allosteric site. Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng non-competitive at allosteric inhibition ay ang maximum rate ng catalyzed reaction (Vmax) ay nabawasan, at ang substrate concentration (Km) ay nananatiling hindi nagbabago sa non-competitive inhibition habang ang Vmax ay nananatiling hindi nagbabago, at ang Km ay nadagdagan sa allosteric pagsugpo.
