Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng aspartyl cysteine at serine protease ay ang kanilang mga functional group na gumaganap bilang catalytic residues. Ang functional group na gumaganap bilang catalytic residues ng aspartyl protease ay isang carboxylic acid group, habang sa cysteine protease, isang thiol o sulfhydryl group ang gumaganap bilang functional group sa catalytic residue, at sa serine protease, isang hydroxyl group o isang alcohol. bilang functional group sa catalytic residue.
Ang Proteases ay mga enzyme na nagpapagana ng proteolysis, na siyang pagkasira ng mga protina sa mas maliliit na polypeptide o amino acid. Ang prosesong ito ay nagaganap sa pamamagitan ng pag-alis ng mga peptide bond sa loob ng mga protina sa pamamagitan ng proseso ng hydrolysis. Ang mga protease ay kasangkot sa maraming biological function, tulad ng pagtunaw ng mga natutunaw na protina, catabolism ng mga protina, at cell signaling. Ang mga protease ay naroroon sa lahat ng anyo ng buhay. Ang aspartyl, cysteine, at serine ay tatlong mahahalagang protease na gumaganap ng mahalagang papel sa mga buhay na organismo.
Ano ang Aspartyl Proteases?
Ang Aspartyl protease ay isang uri ng protina-breaking enzymes. Mayroon silang dalawang lubos na conserved aspartate sa aktibong site, at sila ay mahusay na aktibo sa acidic pH. Ang mga protease na ito ay pumuputol sa mga bono ng dipeptide na mayroong mga hydrophobic residues pati na rin ang isang beta-methylene group. Ang catalytic na mekanismo ng aspartyl protease ay isang acid-base na mekanismo. Ito ay nagsasangkot ng koordinasyon ng isang molekula ng tubig na may dalawang aspartate residues. Ang isang aspartate ay nagpapagana sa molekula ng tubig sa pamamagitan ng pag-alis ng isang proton. Nagbibigay-daan ito sa tubig na magsagawa ng nucleophilic attack sa carbonyl carbon ng substrate. Bilang resulta, ito ay bumubuo ng isang tetrahedral oxyanion intermediate na pinatatag ng hydrogen bond na may pangalawang aspartate residue. Ang muling pagsasaayos ng intermediate na ito ay responsable para sa paghahati ng peptide sa dalawang produkto ng peptide.
Figure 01: Aspartyl Protease
May limang superfamilies ng aspartic protease: Clan AA na isang pamilya, Clan AC, na isang signal peptidase II family, Clan AD, na isang presenilin family, Clan AE, na isang GPR endopeptidase family, at Clan AF, na isang omptin family.
Ano ang Cysteine Proteases?
Ang Cysteine protease ay isang pangkat ng mga hydrolase enzyme na nagpapababa ng mga protina. Nagpapakita sila ng isang catalytic na mekanismo na nagsasangkot ng isang nucleophilic cysteine thiol sa isang catalytic triad o dyad. Ang unang hakbang sa catalytic na mekanismo ng cysteine protease ay deprotonation. Ang pangkat ng thiol ay nagiging deprotonated sa loob ng aktibong site ng enzyme sa pamamagitan ng isang katabing amino acid tulad ng histidine, na may pangunahing side chain. Ang susunod na hakbang ay ang nucleophilic attack ng deprotonated anionic sulfur ng cysteine sa substrate. Dito, ang fragment ng substrate ay naglalabas ng isang amine, at ang histidine residue sa protease ay nagpapanumbalik ng deprotonated form nito. Nagreresulta ito sa pagbuo ng thioester intermediate ng substrate, na nag-uugnay sa bagong carboxy terminus sa cysteine thiol. Nag-hydrolyze ang thioester bond upang makabuo ng carboxylic acid moiety sa natitirang substrate fragment.
Figure 02: Cysteine Protease
Cysteine protease ay gumaganap ng maraming papel sa pisyolohiya at pag-unlad. Sa mga halaman, gumaganap sila ng mahalagang papel sa paglago, pag-unlad, akumulasyon, at pagpapakilos ng mga protina ng imbakan. Sa mga tao, mahalaga ang mga ito sa senescence at apoptosis, immune responses, prohormone processing, at extracellular matrix remodeling sa cone development.
Ano ang Serine Proteases?
Ang Serine protease ay isa ring grupo ng mga proteolytic enzymes na pumuputol sa mga peptide bond sa mga protina. Ang Serine ay nagsisilbing nucleophilic amino acid sa aktibong site ng enzyme. Ang mga ito ay naroroon sa parehong eukaryotes at prokaryotes. Ang mga serine na protease ay karaniwang nahahati sa iba't ibang kategorya sa pamamagitan ng isang natatanging istraktura na binubuo ng dalawang beta-barrel na mga domain na nagtatagpo sa aktibong catalytic site at batay din sa kanilang substrate specificity. Ang mga ito ay parang trypsin, parang chymotrypsin, parang thrombin, parang elastase, at parang subtilisin.
Figure 03: Serine Protease
Ang Trypsin-like protease ay humihiwalay sa mga peptide bond kasunod ng positively charged amino acid gaya ng lysine o arginine. Ang mga ito ay partikular sa mga residue na may negatibong charge gaya ng aspartic acid o glutamic acid. Ang mga protease na tulad ng Chymotrypsin ay mas hydrophobic. Ang kanilang pagtitiyak ay namamalagi sa malalaking hydrophobic residues tulad ng tyrosine, tryptophan, at phenylalanine. Kasama sa mga protease na tulad ng thrombin ang thrombin, na isang tissue na nagpapa-activate ng plasminogen, at plasmin. Nakakatulong ang mga ito sa coagulation ng dugo at panunaw at gayundin sa pathophysiology sa mga neurodegenerative disorder. Mas gusto ng mga protease na tulad ng Elastase ang mga nalalabi tulad ng alanine, glycine, at valine. Kasama sa mga subtilisin-like protease ang serine sa mga prokaryote. Nagbabahagi ito ng isang catalytic na mekanismo na gumagamit ng isang catalytic triad upang lumikha ng isang nucleophilic serine. Ang regulasyon ng aktibidad ng serine protease ay nangangailangan ng isang paunang pag-activate ng protease at pagtatago ng mga inhibitor.
Ano ang Pagkakatulad sa pagitan ng Aspartyl Cysteine at Serine Proteases?
- Aspartyl, cysteine, at serine protease ay nagpapagana ng pagkasira ng mga protina sa pamamagitan ng cleavage ng peptide bond.
- Magkatulad ang mga mekanismo kung saan inaatake ng mga residu ng aktibong site ang mga peptide bond na nagiging sanhi ng pagkasira nito.
- Lahat ay naglalaman ng mga nucleophile.
- Lahat sila ay mga protina.
Ano ang Pagkakaiba sa pagitan ng Aspartyl Cysteine at Serine Proteases?
Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng aspartyl cysteine at serine protease ay nakasalalay sa kanilang functional group, na gumaganap bilang catalytic residues. Sa aspartyl protease, gumaganap ang pangkat ng carboxylic acid bilang functional group, habang sa cysteine protease, gumaganap ang thiol o sulfhydryl group bilang functional group, at sa serine protease, hydroxyl group o alcohol ang gumaganap bilang functional group.
Ang mga aspartyl protease ay may aspartate active site, habang ang cysteine protease ay mayroong cysteine active site. Ang aktibong site residue ng serine protease ay isang hydroxyl group. Kaya, isa rin itong pagkakaiba sa pagitan ng aspartyl cysteine at serine protease. Hindi tulad ng serine at cysteine proteases, ang aspartyl proteases ay hindi bumubuo ng covalent intermediate sa panahon ng proseso ng cleaving. Samakatuwid, nangyayari ang proteolysis sa isang hakbang para sa mga aspartyl protease.
Ang infographic sa ibaba ay nagpapakita ng mga pagkakaiba sa pagitan ng aspartyl cysteine at serine protease sa tabular form para sa magkatabi na paghahambing.
Buod – Aspartyl Cysteine vs Serine Proteases
Ang Proteases ay mga enzyme na nagpapagana sa pagkasira ng mga protina sa mas maliliit na polypeptides o amino acid. Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng aspartyl cysteine at serine protease ay ang functional group na gumaganap bilang kanilang catalytic residue. Ang pangkat ng carboxylic acid ay gumaganap bilang functional group sa aspartyl protease, habang ang isang thiol o sulfhydryl group ay gumaganap bilang functional group sa cysteine protease. Ang hydroxyl group o isang alcohol ay gumaganap bilang functional group sa serine protease.
