Pagkakaiba sa Pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation

Talaan ng mga Nilalaman:

Pagkakaiba sa Pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation
Pagkakaiba sa Pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation

Video: Pagkakaiba sa Pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation

Video: Pagkakaiba sa Pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation
Video: Ang Pagkakaiba sa Pagitan ng Normal na Pagkatao ni Cristo at ng Pagkatao ng Tiwaling Sangkatauhan 2024, Hulyo
Anonim

Ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng ubiquitination at sumoylation ay ang ubiquitination ay isang post-translational modification na maaaring magmarka ng mga protina para sa pagkasira o magkaroon ng iba pang singling function habang ang sumoylation ay isang post-translational modification na hindi ginagamit sa mga cell upang markahan ang mga protina para sa pagkasira.

Ang mga post-translational na pagbabago ay mga covalent at enzymatic na pagbabago na nangyayari pagkatapos ng synthesis ng protina. Kinokontrol ng mga pagbabagong ito ang mga aktibidad ng protina. Ang attachment ng maliliit na grupo ng kemikal, asukal, lipid at polypeptides ay nagbabago sa mga protina. Ang Ubiquitin ay ang pinakakilalang polypeptide modifier. Bukod dito, mayroong ilang mga protina na tulad ng ubiquitin. Ang maliit na ubiquitin-related modifier (SUMO) ay isa sa gayong modifier. Samakatuwid, ang ubiquitination at sumoylation ay dalawang post-translational modification. Ang Ubiquitination ay nagmamarka ng mga protina para sa pagkasira. Sa kaibahan, ang sumoylation ay hindi ginagamit upang markahan ang mga protina para sa pagkasira. Ang parehong mga pagbabago ay kinokontrol ang lokalisasyon at aktibidad ng protina. Ang mga ito ay mga prosesong mababawi.

Ano ang Ubiquitination?

Ang Ubiquitin ay isang polypeptide modifier. Ito ay isang maliit na protina na kumikilos bilang isang molekular na tag sa post-translational na pagbabago ng mga protina. Ang Ubiquitination ay ang prosesong gumagamit ng ubiquitin para sa post-translational modification. Ang iba't ibang mga enzyme ay nag-catalyze sa covalent conjugation ng ubiquitin sa mga protina. Nagaganap ito sa pagkakaroon ng ATP. Ang mga enzyme na nagpapagana sa ubiquitination ay ubiquitin-activating enzymes, ubiquitin-conjugating enzymes at ubiquitin ligases.

Pagkakaiba sa pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation
Pagkakaiba sa pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation

Figure 01: Ubiquitination

Ubiquitination ay gumaganap ng mahalagang papel sa pag-target ng mga protina para sa proteolytic degradation. Bukod dito, ang ubiquitination ay maaari ring umayos ng lokalisasyon at aktibidad ng protina. Maaaring baligtarin ang prosesong ito sa pamamagitan ng pagkilos ng deubiquitinase enzymes.

Ano ang SUMOylation?

Ang SUMOylation ay isa pang post-translational modification gamit ang maliliit na ubiquitin-like modifiers (SUMOs). Binabago ng covalent attachment ng SUMO ang istraktura at paggana ng protina. Ang SUMOylation covalently ay nagbabago ng malaking bilang ng mga protina na kasangkot sa maraming proseso ng cellular kabilang ang gene expression, chromatin structure, signal transduction, at pagpapanatili ng genome.

Pangunahing Pagkakaiba - Ubiquitination vs SUMOylation
Pangunahing Pagkakaiba - Ubiquitination vs SUMOylation

Figure 02: SUMO Protein

Kinokontrol ng SUMOylation ang lokalisasyon ng protina at aktibidad na katulad ng ubiquitination. Gayunpaman, hindi tulad ng ubiquitination, hindi tina-tag o minarkahan ng sumoylation ang mga protina para sa pagkasira. Katulad ng ubiquitination, ang sumoylation ay isang enzymatic na proseso na na-catalyzed ng mga enzyme.

Ano ang Pagkakatulad sa pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation?

  • Ang Ubiquitination at Sumoylation ay dalawang mahalagang pagbabago pagkatapos ng pagsasalin.
  • Ang parehong sumoylation at ubiquitination ay nababaligtad na proseso.
  • Mahalaga ang mga tungkulin nila sa mga biological function.
  • Maaaring baguhin ng SUMO at ubiquitin ang ilang protina.
  • Binabago ng parehong proseso ang function ng protina.
  • Bukod dito, parehong kinokontrol ng mga post-translational na pagbabago ang lokalisasyon at aktibidad ng protina.
  • Nangangailangan sila ng kaskad ng mga enzyme.

Ano ang Pagkakaiba sa pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation?

Ang Ubiquitination at SUMOylation ay dalawang post-translational modification na nagbabago sa function ng mga protina. Ang Ubiquitination ay ang covalent conjugation ng ubiquitin sa mga protina habang ang SUMOylation ay ang pagdaragdag ng mga SUMO sa mga protina. Bukod dito, ang ubiquitination ay nagta-tag ng mga protina para sa proteolytic degradation habang ang SUMOylation ay hindi nag-tag ng mga protina para sa pagkasira. Kaya, ito ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng ubiquitination at sumoylation.

Sa ibaba ng infographic ay nagpapakita ng higit pang mga detalye ng pagkakaiba sa pagitan ng ubiquitination at sumoylation.

Pagkakaiba sa pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation sa Tabular Form
Pagkakaiba sa pagitan ng Ubiquitination at SUMOylation sa Tabular Form

Buod – Ubiquitination vs SUMOylation

Ang Ubiquitination at sumoylation ay dalawang mahalagang pagbabago pagkatapos ng pagsasalin. Parehong nababaligtad na mga proseso na na-catalyze ng mga enzyme. Sa ubiquitination, ang ubiquitin ay ang polypeptide modifier habang sa sumoylation, ang mga SUMO ay ang mga modifier. Ang mga Ubiquitin ay covalently conjugated sa mga protina at binabago ang kanilang istraktura at function. Ang mga SUMO ay idinagdag sa mga protina sa sumoylation. Ang SUMOylation ay kahalintulad sa ubiquitylation sa mga tuntunin ng scheme ng reaksyon at mga klase ng enzyme na ginamit. Ngunit, ang ubiquitination ay nagta-tag ng mga protina para sa proteasome-dependent degradation habang ang sumoylation ay hindi kasama sa pag-tag ng mga protina para sa degradation. Kaya, ito ang pangunahing pagkakaiba sa pagitan ng ubiquitination at sumoylation.

Inirerekumendang: